Katalase

Katalase (schützendes Enzym) ist ein zelluläres Häm-Enzym (eisenhaltiges Enzym) aus der Gruppe der Oxidoreduktasen (Enzyme für Oxidations- und Reduktionsreaktionen). Sie katalysiert (beschleunigt) den Abbau von Wasserstoffperoxid (reaktive Sauerstoffverbindung) (H₂O₂) zu Wasser und molekularem Sauerstoff (Sauerstoffgas) und gehört damit zu den zentralen antioxidativen Enzymsystemen (Schutzsysteme gegen Zellschäden durch Sauerstoffradikale). Die labordiagnostische Bestimmung (Laboruntersuchung) der Katalase-Aktivität (Enzymleistung) wird vor allem zur Beurteilung ausgewählter Fragestellungen des zellulären Redoxstatus (Gleichgewicht zwischen oxidierenden und antioxidativen Vorgängen), zur Abklärung seltener hereditärer (erblicher) Katalasemangelzustände (Katalasemangelzustände) und in wissenschaftlichen Untersuchungen zu oxidativem Stress (Belastung durch aggressive Sauerstoffverbindungen) eingesetzt [1-6].

Die Katalase-Aktivität ist kein validierter allgemeiner Screeningparameter (Suchtestwert) für oxidativen Stress, keine etablierte Routinediagnostik (Routine-Laboruntersuchung) bei chronischen Erkrankungen (lang andauernden Erkrankungen) und kein isolierter Diagnostikparameter (Untersuchungswert) für kardiovaskuläre (Herz und Gefäße betreffende), metabolische (stoffwechselbedingte), neurodegenerative (nervenzellabbauende), entzündliche oder onkologische (Krebserkrankungen betreffende) Erkrankungen. Die klinische Aussagekraft ist stark abhängig von Präanalytik (Bedingungen vor der Laboranalyse), Untersuchungsmaterial, Messmethode, Bezugsgröße und klinischer Fragestellung [1, 3, 4, 6].

Synonyme

• Katalase-Aktivität
• CAT
• CAT-Aktivität
• Hydrogenperoxid-Oxidoreduktase

Grundlagen

Struktur

• Tetrameres (aus vier Untereinheiten bestehendes) Häm-haltiges Enzym mit Eisen als prosthetischer Gruppe (fest gebundener Hilfsgruppe) [2].
• Peroxisomal (in Zellorganellen für Stoffabbau liegend) lokalisiertes antioxidatives Enzym mit hoher Aktivität insbesondere in Leber, Nieren und Erythrozyten (rote Blutkörperchen) [1, 2].
• Funktionelle Einordnung als Wasserstoffperoxid-abbauendes Enzym im Zusammenspiel mit Superoxiddismutase, Glutathion-Peroxidase und weiteren antioxidativen Systemen [1, 6].

Funktioneller Stellenwert

• Katalysierte Reaktion (chemischer Vorgang): 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂ [1, 3].
• Schutz zellulärer Strukturen vor Wasserstoffperoxid-vermittelter oxidativer Schädigung (Schädigung durch aggressive Sauerstoffverbindungen) [1, 2, 6].
• Die gemessene Aktivität spiegelt primär die Katalase-Aktivität im untersuchten biologischen Material wider, nicht eine allgemeingültige systemische (den ganzen Körper betreffende) antioxidative Kapazität (Leistungsfähigkeit) [3, 4].

Das Verfahren

Benötigtes Material

• Vollblut (ungetrenntes Blut), bevorzugt zur Bestimmung der Katalase-Aktivität in Erythrozyten beziehungsweise Erythrozytenlysat (aufgelöste rote Blutkörperchen).
• Serum (Blutflüssigkeit ohne Gerinnungsfaktoren) oder Plasma (Blutflüssigkeit mit Gerinnungsfaktoren) nur bei methodisch validierter Fragestellung, da bereits geringe Erythrozytenkontaminationen (Verunreinigungen durch rote Blutkörperchen) die Katalase-Aktivität deutlich verfälschen können.
• Zelllysate (aufgelöste Zellen), Gewebelysate (aufgelöstes Gewebe) oder andere biologische Proben vor allem im wissenschaftlichen Kontext [3, 4].

Vorbereitung des Patienten

• Keine spezielle Vorbereitung für die Abklärung eines hereditären Katalasemangels erforderlich.
• Bei Untersuchungen des Redoxstatus möglichst standardisierte Blutentnahme, vorzugsweise morgens und nüchtern.
• Akute Infektionen (Ansteckungserkrankungen), akute Entzündungen, intensive körperliche Belastung und nicht standardisierte Supplementierung (Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln) mit antioxidativen Substanzen sollten bei redoxdiagnostischen Fragestellungen dokumentiert oder vermieden werden.

Störfaktoren

• Hämolyse (Zerfall roter Blutkörperchen) beziehungsweise Erythrozytenkontamination bei Serum- oder Plasmamessungen mit falsch erhöhter Katalase-Aktivität.
• Verzögerte Probenverarbeitung, ungeeignete Lagerung, wiederholtes Einfrieren/Auftauen und fehlende Temperaturstandardisierung.
• Unterschiedliche Bezugsgrößen, zum Beispiel U/ml, kU/g Hämoglobin (roter Blutfarbstoff), U/mg Protein (Eiweiß) oder Aktivität pro Zellzahl.
• Interferenzen (Störeinflüsse) durch Hämoglobin, Peroxidasen, Reduktionsmittel, Oxidationsmittel und methodenabhängige Matrixeffekte (Einflüsse der Probenzusammensetzung).
• Akute Entzündungsreaktionen, metabolische Entgleisungen (Stoffwechselentgleisungen), Medikamente (Arzneimittel), Supplemente (Nahrungsergänzungsmittel) und Belastungssituationen können redoxbezogene Untersuchungen beeinflussen.

Methode

• Spektrophotometrische Aktivitätsmessung (Lichtmessung der Enzymleistung) durch Erfassung des Wasserstoffperoxid-Abbaus, klassisch bei 240 nm [3].
• Kolorimetrische (farbmessende) oder mikroplattenbasierte Verfahren zur Aktivitätsmessung in biologischen Proben [4].
• Polarographische oder amperometrische Verfahren über Sauerstoffbildung beziehungsweise Wasserstoffperoxid-Verbrauch.
• Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) (enzymgekoppelter Immunnachweis) zur Bestimmung der Katalase-Proteinmenge; diese ist nicht gleichbedeutend mit der enzymatischen Aktivität.
• Eine methodenübergreifende Vergleichbarkeit ist nur eingeschränkt gegeben; Verlaufskontrollen sollten im selben Labor, mit derselben Methode und identischer Bezugsgröße erfolgen.

Normbereiche (je nach Labor)

Normbereiche sind methoden- und laborabhängig.

Indikationen 

• Abklärung eines Verdachts auf hereditären Katalasemangel
  • Akatalasämie.
  • Hypokatalasämie.
  • Auffällige Reaktion nach Kontakt von Blut oder Gewebe mit Wasserstoffperoxid in Verbindung mit klinischem Verdacht.
• Spezialdiagnostik bei ausgewählten redoxbiologischen Fragestellungen
  • Standardisierte Beurteilung antioxidativer Enzymaktivität im Rahmen definierter wissenschaftlicher oder translationaler Fragestellungen.
  • Ergänzende Untersuchung zusammen mit Superoxiddismutase, Glutathion-Peroxidase, reduziertem/oxidiertem Glutathion und Lipidperoxidationsmarkern (Marker für Fettoxidationsschäden).
• Keine Routineindikation
  • Kein allgemeines Screening auf oxidativen Stress.
  • Keine leitlinienbasierte Routinediagnostik bei Diabetes mellitus (Zuckerkrankheit), Atherosklerose (Arterienverkalkung), Herzinsuffizienz (Herzschwäche), chronischer Nierenerkrankung, neurodegenerativen Erkrankungen, rheumatoider Arthritis (entzündliches Gelenkrheuma), Adipositas (Fettleibigkeit), metabolischem Syndrom (Stoffwechsel-Risikokonstellation) oder onkologischen Erkrankungen.
  • Keine etablierte Standarduntersuchung in der Präventivmedizin (Vorsorgemedizin) oder Anti-Aging-Medizin.

Interpretation

Erhöhte Werte

• Möglicher Hinweis auf gesteigerte Katalase-Aktivität im untersuchten Material.
• Mögliche adaptive Antwort (Anpassungsreaktion) auf erhöhte Wasserstoffperoxid-Belastung oder veränderte Redoxregulation (Regulation des Gleichgewichts zwischen oxidierenden und antioxidativen Vorgängen).
• Bei Serum- oder Plasmamessungen immer Ausschluss einer Hämolyse beziehungsweise Erythrozytenkontamination erforderlich.
• Isoliert erhöhte Werte erlauben keine Diagnose einer bestimmten Erkrankung.

Erniedrigte Werte

• Möglicher Hinweis auf verminderte enzymatische Wasserstoffperoxid-Entgiftung im untersuchten Material.
• Ausgeprägt erniedrigte bis fehlende Aktivität in Erythrozyten kann auf Akatalasämie hinweisen [5].
• Partiell erniedrigte Aktivität kann bei Hypokatalasämie auftreten [5].
• Erniedrigte Werte in Studienkollektiven wurden bei verschiedenen chronischen Erkrankungen beschrieben, sind jedoch nicht krankheitsspezifisch und nicht als isolierter klinischer Entscheidungsparameter validiert [1, 6].

Spezifische Konstellationen

• Akatalasämie
  • Seltene hereditäre Störung (erbliche Störung) mit stark verminderter oder fehlender Katalase-Aktivität im Blut.
  • Klinisch häufig asymptomatisch (ohne Beschwerden), historisch beschrieben im Zusammenhang mit oralen Ulzerationen (Geschwüren im Mund) beziehungsweise Takahara-Krankheit [5].
  • Bei gesichertem Befund kann eine molekulargenetische Abklärung (Untersuchung der Erbanlagen) des CAT-Gens (Katalase-Gens) erwogen werden.
• Hypokatalasämie
  • Partiell verminderte Katalase-Aktivität, häufig heterozygote Konstellation (mischerbige Konstellation).
  • Die klinische Relevanz ist individuell zu bewerten und nicht mit einer spezifischen Erkrankung gleichzusetzen.
• Oxidativer Stress
  • Katalase ist nur ein Teilparameter des antioxidativen Enzymsystems.
  • Eine valide Beurteilung erfordert die Kombination mit klinischem Kontext, Präanalytik, weiteren Redoxparametern und gegebenenfalls Verlaufsuntersuchungen.

Weiterführende Diagnostik

• Bei Verdacht auf hereditären Katalasemangel
  • Wiederholungsmessung der Katalase-Aktivität in Erythrozyten unter standardisierten präanalytischen Bedingungen.
  • Familienuntersuchung bei gesicherter Akatalasämie oder Hypokatalasämie.
  • Molekulargenetische Diagnostik des CAT-Gens bei klinisch und laborchemisch begründetem Verdacht.
• Bei redoxdiagnostischer Fragestellung
  • Superoxiddismutase.
  • Glutathion-Peroxidase.
  • Reduziertes Glutathion, oxidiertes Glutathion und GSH/GSSG-Quotient.
  • Malondialdehyd oder F₂-Isoprostane als Marker der Lipidperoxidation (Fettoxidationsschädigung).
  • 8-Hydroxy-2'-desoxyguanosin als Marker oxidativer DNA-Schädigung (Schädigung der Erbsubstanz durch aggressive Sauerstoffverbindungen).
  • Gesamtantioxidative Kapazität nur als ergänzender Globalparameter und nicht als krankheitsspezifischer Test.
• Bei chronischen Erkrankungen
  • Primär leitliniengerechte organspezifische Diagnostik und Verlaufskontrolle.
  • Katalase-Aktivität nur ergänzend bei definierter wissenschaftlicher oder spezialdiagnostischer Fragestellung.

Klinische Hinweise

• Die Katalase-Aktivität ist stark methodenabhängig; eine isolierte Bewertung ohne Kenntnis von Material, Methode, Bezugsgröße und Präanalytik ist nicht belastbar.
• Serum- und Plasmawerte sind wegen der hohen Katalase-Aktivität in Erythrozyten besonders hämolyseanfällig.
• Die Bestimmung der Katalase-Proteinmenge mittels Immunoassay ersetzt keine Aktivitätsmessung.
• Für präventivmedizinische, Anti-Aging- oder allgemeine Screeningfragestellungen besteht keine ausreichende klinische Validierung.
• Bei Verdacht auf Akatalasämie oder Hypokatalasämie ist die erythrozytäre Aktivitätsmessung der zentrale laborchemische Zugang.

Literatur

1. Anwar S, Alrumaihi F, Sarwar T, Babiker AY, Khan AA, Prabhu SV et al.: Exploring Therapeutic Potential of Catalase: Strategies in Disease Prevention and Management. Biomolecules. 2024;14(6):697. https://doi.org/10.3390/biom14060697
2. Chelikani P, Fita I, Loewen PC. Diversity of structures and properties among catalases. Cell Mol Life Sci. 2004;61(2):192-208. https://doi.org/10.1007/s00018-003-3206-5
3. Aebi H. Catalase in vitro. Methods Enzymol. 1984;105:121-126. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(84)05016-3
4. Hadwan MH, Hussein MJ, Mohammed RM, Hadwan AM, Al-Kawaz HS, Al-Obaidy SSM, et al. An improved method for measuring catalase activity in biological samples. Biol Methods Protoc. 2024;9(1):bpae015. https://doi.org/10.1093/biomethods/bpae015
5. Ando M, Fukushima K, Nishizaki K. The discovery of acatalasemia (lack of catalase in the blood) and its significance in human genetics. Proc Jpn Acad Ser B Phys Biol Sci. 2024;100(7):353-367. https://doi.org/10.2183/pjab.100.024
6. Góth L. Catalase deficiency and type 2 diabetes. Diabetes Care. 2008;31(12):e93. https://doi.org/10.2337/dc08-1607