Labordiagnostik der Immunglobuline – Klassen, Funktionen und klinische Bedeutung

Bei den Immunglobulinen (Ig) handelt es sich um eine Gruppe von Proteinen (Eiweiß), die in Plasmazellen (B-Zellen) gebildet werden und als Antikörper mit körperfremden Stoffen (Antigenen) spezifisch binden, um diese unschädlich zu machen. Die spezifische Bindung von Antikörpern an die Antigene bildet dabei einen wesentlichen Teil der Abwehr gegen die eingedrungenen Fremdstoffe (z. B. Krankheitserreger).

Man kann folgende Klassen der Immunglobuline unterscheiden:

• Immunglobulin A (IgA) – wird auf allen Schleimhäuten der Atemwege, der Augen, des Magen-Darm-Trakts, des Urogenitaltrakts sowie über spezielle Drüsen rund um die Brustwarze von Müttern sezerniert und schützt dort vor Pathogenen; Vorkommen im Blutserum und den Körpersekreten
• Immunglobulin D (IgD) – kommt in der Membran von B-Lymphozyten vor
• Immunglobulin E (IgE) – vermittelt den Schutz vor Parasiten wie Würmern. Beim Antigenkontakt bindet IgE an Mastzellen und basophile Granulozyten und löst die Ausschüttung von Histamin, Leukotrienen und weiteren Entzündungsmediatoren aus; beteiligt an allergischen Sofortreaktionen (Typ-I-Reaktionen).
• Immunglobulin G (IgG) – wird erst in einer verzögerten Abwehrphase (3 Wochen) gebildet und bleibt lange erhalten. Der Nachweis von IgG zeigt eine durchgemachte Infektion oder eine Impfung an; Vorkommen im Blutserum und der Muttermilch; plazentagängig 
• Immunglobulin M (IgM) – ist die erste Klasse von Antikörpern, die bei Erst-Kontakt mit Antigenen gebildet wird und zeigt die akute Infektionsphase einer Krankheit an; Vorkommen im Blutserum

Die Immunglobuline sind aus je zwei leichten und zwei schweren Polypeptidketten aufgebaut, die über Disulfidbrücken verbunden sind. 

Immunglobuline – Funktionen, Halbwertszeiten und diagnostische Bedeutung in der Labordiagnostik