Proteine (Eiweiße) – Verdauung, Resorption und Bioverfügbarkeit

Die ernährungsphysiologische Wirksamkeit von Proteinen wird nicht allein durch deren Gehalt in der Nahrung bestimmt, sondern entscheidend durch ihre Verdauung, Resorption (Aufnahme über den Darm) und metabolische Verfügbarkeit (stoffwechselbedingte Nutzbarkeit). Diese Prozesse beeinflussen maßgeblich, in welchem Umfang aufgenommene Proteine als Aminosäuren tatsächlich für Proteinsynthese (Eiweißaufbau), Stoffwechselregulation (Steuerung des Stoffwechsels) und Gewebeerneuerung zur Verfügung stehen. In der Ernährungsmedizin ist daher die Bewertung der Proteinqualität untrennbar mit der Bioverfügbarkeit (Verfügbarkeit im Körper) der enthaltenen Aminosäuren verbunden [1, 3].

Physiologie der Proteinverdauung

Die Eiweißverdauung beginnt bereits im Magen. Durch die Salzsäure kommt es zur Denaturierung (Strukturauflösung) der tertiären und quartären Proteinstruktur, wodurch enzymatische Angriffspunkte freigelegt werden. Das proteolytische Enzym (eiweißspaltendes Enzym) Pepsin spaltet große Proteinmoleküle in Polypeptide und Oligopeptide. Dieser initiale Schritt ist essenziell für die Effizienz der nachfolgenden intestinalen Verdauung (Verdauung im Darm).

Im Dünndarm erfolgt der Hauptanteil der Proteolyse (Eiweißspaltung). Pankreatische Enzyme (Enzyme der Bauchspeicheldrüse) wie Trypsin, Chymotrypsin, Elastase sowie Carboxypeptidasen zerlegen die Polypeptide weiter in Di- und Tripeptide sowie freie Aminosäuren. An der Bürstensaummembran der Enterozyten (Oberfläche der Darmzellen) übernehmen membranständige Peptidasen den letzten hydrolytischen Schritt, sodass resorbierbare Moleküle entstehen [1, 2].

Mechanismen der Resorption

Die Aufnahme der Spaltprodukte erfolgt überwiegend im Jejunum (Leerdarm; mittlerer Abschnitt des Dünndarms). Freie Aminosäuren werden über spezifische natriumabhängige und -unabhängige Transporter (Transporteiweiße) in die Enterozyten aufgenommen. Di- und Tripeptide gelangen über den Protonen-gekoppelten Transporter PepT1 in die Darmzellen, wo sie größtenteils intrazellulär (innerhalb der Zelle) zu freien Aminosäuren hydrolysiert (gespalten) werden. Dieser Mechanismus gilt als besonders effizient und erklärt, warum Peptidaufnahme einen wesentlichen Beitrag zur Gesamtresorption leistet.

Die resorbierten Aminosäuren gelangen über die Pfortader zunächst in die Leber, die als zentrales Regulationsorgan den systemischen Aminosäurepool steuert. Ein Teil wird unmittelbar für hepatische Proteinsynthese (Eiweißaufbau in der Leber) genutzt, während überschüssige Aminosäuren in den systemischen Kreislauf abgegeben oder metabolisiert (verstoffwechselt) werden.

Bioverfügbarkeit von Proteinen

Unter physiologischen Bedingungen (normalen Körperbedingungen) liegt die apparente Resorptionsrate von Nahrungseiweiß bei etwa 90-95 %. Diese hohe Effizienz variiert jedoch in Abhängigkeit von Proteinquelle, Lebensmittelmatrix, Verarbeitung und individueller Verdauungskapazität [1]. Tierische Proteine weisen in der Regel eine höhere Verdaulichkeit auf, da sie keine pflanzlichen Zellwände enthalten und ein günstigeres Aminosäureprofil besitzen.

Pflanzliche Proteine sind häufig in komplexe Zellstrukturen eingebettet und können antinutritive Faktoren (hemmende Begleitstoffe) wie Phytate, Trypsininhibitoren oder Tannine enthalten, die die Proteolyse beeinträchtigen. Technologische Prozesse wie Erhitzen, Fermentation oder Keimung können diese Effekte jedoch deutlich reduzieren und die Bioverfügbarkeit pflanzlicher Proteine verbessern [2].

Bewertung der Proteinqualität

Zur ernährungsmedizinischen Bewertung der Bioverfügbarkeit haben sich in den letzten Jahren standardisierte Konzepte etabliert. Der Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS; Maß zur Bewertung der Proteinqualität) berücksichtigt die ileale Verdaulichkeit (Verdaulichkeit im unteren Dünndarm) einzelner essentieller Aminosäuren und gilt heute als bevorzugtes Maß zur Beurteilung der Proteinqualität [3, 4]. Im Gegensatz zu älteren Konzepten erlaubt der DIAAS eine differenzierte Bewertung einzelner Proteinquellen und Proteinmischungen.

Aktuelle Studien zeigen, dass insbesondere Proteinblends (Proteinmischungen) aus tierischen und pflanzlichen Quellen eine hohe Nettoverfügbarkeit aufweisen können, sofern sie ein ausgewogenes Aminosäureprofil besitzen und gut verdaulich sind. Dies ist insbesondere für ältere Menschen und klinische Populationen (Patientengruppen) von Bedeutung, bei denen die anabole Antwort (aufbauende Stoffwechselreaktion) auf Proteinzufuhr abgeschwächt sein kann [5].

Klinische und ernährungsmedizinische Relevanz

Die Kenntnis der Verdauungs- und Resorptionsmechanismen ist zentral für die Planung proteinadaptierter Ernährungskonzepte. Bei Erkrankungen des Gastrointestinaltrakts (Magen-Darm-Trakts), bei Maldigestion (Verdauungsstörung), im höheren Lebensalter oder bei erhöhtem Bedarf (z. B. Rekonvaleszenz (Erholungsphase), Sport) kann eine verminderte Proteinverwertung vorliegen, obwohl die absolute Proteinzufuhr ausreichend erscheint.

In solchen Situationen kommt der Auswahl hochverfügbarer Proteinquellen, geeigneter Proteinmischungen sowie der Verteilung der Proteinzufuhr über den Tag eine entscheidende Bedeutung zu. Die Bioverfügbarkeit bestimmt letztlich, ob zugeführtes Protein effektiv zur Erhaltung von Muskelmasse, Stoffwechselstabilität und Immunfunktion beiträgt.

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Literatur

1. Ajomiwe N, Boland M, Phongthai S, Bagiyal M, Singh J, Kaur L: Protein Nutrition: Understanding Structure, Digestibility, and Bioavailability for Optimal Health. Foods. 2024;13(11):1771. https://doi.org/10.3390/foods13111771
2. Santos-Sánchez G et al.: Current advances for in vitro protein digestibility. Front Nutr. 2024;11:1404538. https://doi.org/10.3389/fnut.2024.1404538
3. Moughan PJ. Digestible indispensable amino acid score (DIAAS): 10 years on. Front Nutr. 2024;11:1389719. https://doi.org/10.3389/fnut.2024.1389719
4. Xipsiti M et al.: Protein quality evaluation: FAO perspective. Front Nutr. 2024;11:1446879. https://doi.org/10.3389/fnut.2024.1446879
5. Cox J, Phillips BE, Bunce J, Smart T, Wall J, Crossland H, Wilkinson DJ, Smith K, Atherton PJ: Investigating the Digestibility, Bioavailability and Utilization of Protein Blends in Older Adults Using a Dual Stable Isotope Tracer Technique. Nutrients. 2025;17(21):3328. https://doi.org/10.3390/nu17213328