Proteine (Eiweiße) – Proteinstoffwechsel, Muskelanpassung und Sport

Im sport- und ernährungsmedizinischen Kontext sind Proteine (Eiweiß) nicht nur „Baustoff“, sondern ein zentraler Regulator der muskulären Adaptation (Anpassung der Muskulatur). Trainingsinduzierte Veränderungen der Muskelproteinsynthese (Muscle Protein Synthesis, MPS) (Muskelaufbau) und des Muskelproteinabbaus (Muscle Protein Breakdown, MPB) (Muskelabbau) bestimmen die Netto-Proteinbilanz (Gleichgewicht von Muskelaufbau und -abbau) und damit Hypertrophie (Muskelzuwachs), Regeneration (Erholung), funktionelle Leistungsfähigkeit sowie den Erhalt der fettfreien Masse (Muskelmasse) in Energiedefizit-Phasen, [1, 3]. Im höheren Lebensalter verschieben anabole Resistenz (verminderte Aufbauantwort), reduzierte Proteindichte der Ernährung und Komorbidität (Begleiterkrankungen) die Anforderungen an Menge, Verteilung und Qualität der Proteinzufuhr [2, 5, 6].

Physiologische Grundlagen: Muskelproteinumsatz und Netto-Proteinbilanz

• Muskelproteinumsatz: Skelettmuskel (Muskulatur) ist ein hochdynamisches Gewebe mit kontinuierlichem Turnover (ständiger Auf- und Abbau). Nettoaufbau entsteht nur, wenn MPS über MPB liegt.
• Trainingsreiz als Sensitizer: Krafttraining (Muskeltraining) erhöht die anabole Sensitivität (Aufbau-Empfindlichkeit) der Muskulatur gegenüber Aminosäuren (Eiweißbausteinen), sodass identische Proteinmengen nach Belastung eine größere MPS-Antwort induzieren können [1].
• Aminosäuren als Substrat und Signal: Essenzielle Aminosäuren (lebensnotwendige Aminosäuren) sind für MPS obligat; die Aminosäureverfügbarkeit wirkt zusätzlich als Signal für anabole Prozesse (Aufbauprozesse). Im Alter sind die „Schwellwerte“ für eine vergleichbare Antwort häufig höher [2, 6].

Determinanten der trainingsinduzierten Muskelanpassung

• Trainingsvariablen: Mechanische Spannung, Volumen, Intensität, Frequenz und Progression bestimmen die Größe des Adaptationssignals (Anpassungsreizes).
• Energieverfügbarkeit: In Energiedefizit-Phasen nimmt das Risiko für Verlust fettfreier Masse zu; proteinadäquate Strategien dienen dem Muskelerhalt und unterstützen Körperzusammensetzung (Verteilung von Fett- und Muskelmasse) [3].
• Entzündung/Krankheit/Immobilisation: Katabole Zustände (abbauende Stoffwechsellagen) reduzieren die Netto-Proteinbilanz; hier sind Proteindichte und praktische Umsetzbarkeit besonders relevant [6].

Proteinmenge: Zielorientierte Einordnung

Für die Praxis ist weniger die Frage „viel oder wenig Protein“ entscheidend, sondern ob die Proteinzufuhr ausreichend anabole Stimuli (Aufbaureize) setzt und die Versorgung mit essenziellen Aminosäuren wiederholt über den Tag gewährleistet. Relevante Kontexte:

• Hypertrophie/Kraftentwicklung: Ziel ist eine wiederholte Stimulation der MPS über mehrere Mahlzeiten hinweg, mit hochwertigen Proteinquellen und trainingsgekoppelten Impulsen [1, 6].
• Ausdauer/hohe Umfänge: Protein unterstützt Reparatur, strukturelle Anpassung und Immunfunktion; Bedarf steigt insbesondere bei hohen Wochenumfängen und bei Energiedefizit.
• Gewichtsreduktion/Gewichtsklassen: Proteindichte und Verteilung sind zentral, um Muskelmasse und Funktion zu erhalten, [3].
• Höheres Lebensalter: Häufig sind höhere Mahlzeiten-Proteinmengen bzw. höhere Leucindichte erforderlich, um trotz anaboler Resistenz eine adäquate Antwort zu erzielen [2, 6].

Verteilung über den Tag: „Protein pro Mahlzeit“ als Schlüsselprinzip

Die Tagesgesamtmenge ist notwendig, aber nicht hinreichend. Für die anabole Antwort zählt, wie oft pro Tag ein ausreichend großer Aminosäureimpuls erreicht wird. Beobachtungsdaten zeigen, dass die Proteinverteilung in der Alltagsrealität häufig ungleichmäßig ist, mit typischer Proteinarmut in früheren Mahlzeiten, [5]. Praktische Konsequenzen:

• Mehrere anabole Impulse: Mehrere proteinbetonte Mahlzeiten sind wirksamer als eine starke „Proteinlast“ in nur einer Mahlzeit [5, 6].
• Schwachstellen korrigieren: In der Praxis sind Frühstück und Mittag häufig die Mahlzeiten mit der größten Optimierungsreserve [5].
• Umsetzungspriorität: Zuerst die Verteilung stabilisieren, danach Feintuning von Timing und Proteinquelle.

Timing und Dauer der anabolen Antwort nach Training

Nach Krafttraining besteht eine anhaltend erhöhte Sensitivität der Muskulatur gegenüber Protein. Daten sprechen dafür, dass die anabole Antwort auf Protein in der Erholungsphase ausgeprägt sein kann und nicht zwingend ein enges Zeitfenster voraussetzt [1]. Für die Praxis bedeutet dies:

• Timing sinnvoll, aber nicht dogmatisch: Ein Proteinimpuls zeitnah nach Training ist praktikabel; entscheidender ist, dass die Tages- und Mahlzeitenziele zuverlässig erreicht werden.
• Wiederholte Stimulation im Erholungszeitraum: Mehrere adäquate Mahlzeitenimpulse im Tagesverlauf sind konsistent mit der verlängerten anabolen Antwort [1].

Proteinqualität: essenzielle Aminosäuren, Leucin und Proteinquelle

Proteinqualität ist im Sport klinisch relevant, weil sie bestimmt, ob die zugeführte Proteinmenge tatsächlich zu einer ausreichenden Versorgung mit essenziellen Aminosäuren und einer robusten MPS-Antwort führt. Im Alter ist dies besonders wichtig, da bei geringerer Essmenge eine höhere Nährstoffdichte erforderlich ist [2, 6].

• Essenzielle Aminosäuren als limitierender Faktor: Ohne vollständiges Profil essenzieller Aminosäuren bleibt MPS begrenzt, selbst bei hoher Gesamtproteinmenge.
• Leucin als Trigger: Leucinreiche Proteine erleichtern das Setzen eines anabolen Stimulus; dies ist vor allem bei älteren Personen bedeutsam [2, 6].
• Pflanzliche Proteine: Können bei adäquater Planung gleichwertig eingesetzt werden; Interventionsdaten zeigen, dass pflanzliche Isolate mit zusätzlichem Leucin die MPS-Antwort an Molkenprotein annähern können, [4].
• Alltagsrelevanz: Neben biochemischer Qualität zählen Portionierbarkeit (Protein pro Mahlzeit), Verträglichkeit und Adhärenz (dauerhafte Umsetzung) [6].

BCAA (Leucin, Isoleucin, Valin) im Sport: Einsatz in der Praxis

Verzweigtkettige Aminosäuren (BCAA; branched chain amino acids) umfassen Leucin, Isoleucin und Valin. Sie werden in relevantem Ausmaß direkt im Skelettmuskel verstoffwechselt; insbesondere Leucin wirkt als zentraler Trigger anaboler Signalwege (u. a. mTORC1) [8].

Entscheidend für die Praxis ist die Unterscheidung zwischen der physiologischen Bedeutung von BCAA und ihrer isolierten Supplementierung: Isoliert zugeführt sind BCAA kein vollwertiger Protein-Ersatz, da für eine maximale Muskelproteinsynthese alle essentiellen Aminosäuren gleichzeitig verfügbar sein müssen. Die Limitation betrifft somit nicht die biologische Relevanz der BCAA an sich, sondern ausschließlich ihre alleinige Zufuhr ohne vollständiges Aminosäurenprofil [8, 9, 10].

Wann sind BCAA sinnvoll?

• Wenn im zeitlichen Zusammenhang mit dem Training keine proteinreiche Mahlzeit oder kein vollständiges Protein verfügbar ist (z. B. sehr frühe Einheiten, Appetitlimitierung, lange Anfahrt, Wettkampf) [10, 13].
• Bei Training im moderaten Energiedefizit, sofern die Tagesproteinzufuhr bereits optimiert ist und ein zusätzlicher Leucin-/BCAA-Impuls gezielt ergänzt wird [8, 12].
• Bei rein pflanzenbasierter Ernährung als optionales Feintuning, wenn im zeitlichen Zusammenhang mit dem Training eine ausreichende Leucindichte schwer erreichbar ist; prioritär bleibt die Gesamtprotein- bzw. EAA-Zufuhr [8, 9].

Wann sind BCAA nicht die beste Wahl?

• Wenn Muskelaufbau oder Regeneration im Vordergrund stehen und vollständige Proteine (z. B. Molkenprotein) oder essentielle Aminosäuren (EAA) verfügbar sind, da diese eine überlegene Stimulation der Muskelproteinsynthese ermöglichen [9, 10].
• Bei unzureichender Tagesproteinmenge oder ungünstiger Mahlzeitenverteilung: Hier ist die Basisoptimierung der Proteinzufuhr entscheidender als supplementäres Feintuning [10].

Dosierung

• Praxisüblich: 5-10 g BCAA an Trainingstagen, abhängig von Körpergewicht, Trainingsumfang und Gesamtproteinzufuhr [8, 12].
• Bei zeitnaher Zufuhr einer proteinreichen Mahlzeit oder eines Proteinshakes ist eine zusätzliche BCAA-Gabe meist entbehrlich [9, 10].

Timing

• Vor dem Training: 15-30 Minuten bei nüchternem oder proteinarmem Training [8].
• Nach dem Training: innerhalb von 0-2 Stunden, falls keine zeitnahe proteinreiche Mahlzeit möglich ist [10].
• Wichtiger als exaktes Timing ist eine insgesamt proteinadäquate Mahlzeitenstruktur über den Tag [9, 10].

Kombinationen

• BCAA sind gegenüber vollständigem Protein oder EAA nachrangig und dienen primär als temporäre „Brücke“ bis zur nächsten proteinreichen Mahlzeit [10].
• Bei langen Ausdauereinheiten können sie ergänzend zu Kohlenhydraten eingesetzt werden; leistungsbestimmend bleibt jedoch die Kohlenhydratstrategie [11, 12].

Lebensmittelbezug

• BCAA sind Bestandteil eiweißreicher Lebensmittel (Fleisch, Fisch, Eier, Milchprodukte, Hülsenfrüchte, Soja) [8].
• Molkenprotein ist besonders BCAA-reich; ca. 30 g liefern typischerweise etwa 5-6 g BCAA (produktabhängig) [9].

Sicherheit

• Bei gesunden Sportlern gelten die genannten Dosierungen als gut verträglich; mögliche gastrointestinale Beschwerden sind dosis- und timingabhängig [8, 12].
• Bei relevanten chronischen Erkrankungen, insbesondere eingeschränkter Nierenfunktion, sollte die Supplementierung individuell angepasst werden [10].

Pflanzenbasierte Sporternährung: praktische Umsetzung

• Portionsgröße und Proteindichte: Bei rein pflanzenbasierter Ernährung muss die Proteinmenge pro Mahlzeit oft höher geplant werden, um vergleichbare essenzielle Aminosäure- und Leucinimpulse zu erzielen.
• Kombinationen und Isolate: Kombination unterschiedlicher pflanzlicher Quellen, sowie bei Bedarf Einsatz von Proteinisolaten, ggf. leucinangereichert [4].
• Monitoring: Trainingsleistung, Regeneration, Körperzusammensetzung und Essprotokolle sind pragmatische Marker für ausreichende Versorgung.

Alter, Sarkopenierisiko und sportmedizinische Synergie

Mit zunehmendem Alter sinkt die anabole Antwort auf Protein und Training häufig (anabole Resistenz). Daraus folgt eine höhere Relevanz von Mahlzeitenprotein, Leucindichte und konsequenter Tagesverteilung [2, 6]. Alltagsdaten zu Proteinquellen und Verteilung unterstreichen, dass suboptimale Muster häufig sind und gezielte Strukturierung der Mahlzeiten einen großen Effekt haben kann [5]. Ergänzend können leucinreiche Hochprotein-Supplementstrategien bei Sarkopenie (altersbedingter Muskelabbau) relevant sein, insbesondere wenn sie in ein strukturiertes Trainingsprogramm eingebettet werden [7].

• Praxisprinzip: Krafttraining plus proteinadäquate, gleichmäßig verteilte Ernährung als Kernintervention [2, 6].
• Interventionsbezug: Leucinreiche Hochprotein-Supplementation kann Körperzusammensetzung und Muskel-Funktionsmarker verbessern [7].

Praktische Handlungslogik für Sport- und Ernährungsmedizin

• Schritt 1: Ausgangsanalyse
  • Trainingsziel, Trainingsvolumen, Kraft-/Ausdaueranteil, Wochenstruktur.
  • Energieverfügbarkeit, Gewichtsverlauf, Proteinmenge, Proteinverteilung über den Tag [5].
  • Alter, Funktionsstatus, Komorbidität und individuelle Verträglichkeit [6].
• Schritt 2: Basisintervention
  • Proteindichte in den proteinärmsten Mahlzeiten erhöhen, häufig Frühstück und Mittag [5].
  • Mehrere Mahlzeitenimpulse mit hochwertigem Protein etablieren [6].
  • Proteinimpuls an Trainingstagen in der Erholungsphase sicherstellen, konsistent mit der anhaltenden anabolen Antwort [1].
• Schritt 3: Feintuning
  • Pflanzenbasiert: ggf. Isolate und Leucin-Anreicherung zur Optimierung der MPS-Antwort [4].
  • Ältere/Sarkopenierisiko: Mahlzeitenprotein und Leucindichte priorisieren; ggf. gezielte Supplementstrategien [2, 7].
• Schritt 4: Evaluation
  • Leistung (Kraft, Trainingsvolumen), Regeneration, Körperzusammensetzung, Adhärenz.
  • Bei Älteren: funktionelle Endpunkte (Kraft, Mobilität) als primäre Zielgrößen [7].

Fazit

Proteine steuern Muskelanpassung im Sport über Substratbereitstellung und anabole Signalgebung. Klinisch wirksam sind Strategien, die mehrere anabole Mahlzeitenimpulse pro Tag sichern, Proteinqualität und Leucindichte berücksichtigen und Protein konsequent an den Trainingsreiz koppeln [1, 5, 6]. Im höheren Lebensalter sind Portionsgröße pro Mahlzeit, Tagesverteilung und praktische Umsetzbarkeit besonders entscheidend [2, 5, 6]. Pflanzenbasierte Konzepte sind leistungsfähig, sofern Proteinmenge, essenzielle Aminosäuren und Leucinversorgung pro Mahlzeit aktiv geplant werden [4].

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Literatur

1. Trommelen J, van Lieshout GAA, Nyakayiru J et al.: The anabolic response to protein ingestion during recovery from exercise has no upper limit in magnitude and duration in vivo in humans. Cell Rep Med. 2023;4:101324. https://doi.org/10.1016/j.xcrm.2023.101324
2. Deane CS, Cox J, Atherton PJ. Critical variables regulating age-related anabolic responses to protein nutrition in skeletal muscle. Front Nutr. 2024;11:1419229. https://doi.org/10.3389/fnut.2024.1419229
3. Layman DK. Impacts of protein quantity and distribution on body composition. Front Nutr. 2024;11:1388986. https://doi.org/10.3389/fnut.2024.1388986
4. Lim D et al.: Muscle protein synthesis in response to plant-based protein isolates with and without added leucine versus whey protein in young men and women. Curr Dev Nutr. 2024;8:103769. https://doi.org/10.1016/j.cdnut.2024.103769
5. Koopmans L et al.: Dietary protein intake, protein sources and distribution patterns in community-dwelling older adults: a harmonized analysis of eight studies. Clin Nutr. 2025;47:177-184. https://doi.org/10.1016/j.clnu.2025.02.022
6. Harris L. Protein and Aging: Practicalities and Practice. Nutrients. 2025;17(15):2461. https://doi.org/10.3390/nu17152461
7. Chung SX et al.: Efficacy of leucine-rich high protein supplementation on body composition and muscle function among older adults with sarcopenia: a randomized controlled trial. Eur J Nutr. 2026;65(1):17. https://doi.org/10.1007/s00394-025-03845-0
8. Kaspy MS, Hannaian SJ, Bell ZW, Churchward-Venne TA. The effects of branched-chain amino acids on muscle protein synthesis, muscle protein breakdown and associated molecular signalling responses in humans: an update. Nutr Res Rev. 2024;37(2):273-286. https://doi.org/10.1017/S0954422423000197
9. Salem A, Ben Maaoui K, Jahrami H et al.: Attenuating muscle damage biomarkers and muscle soreness after exercise-induced muscle damage with branched-chain amino acid supplementation: a systematic review and meta-analysis with meta-regression. Sports Med Open. 2024;10:42. https://doi.org/10.1186/s40798-024-00686-9
10. Luan C, Wang Y, Li J et al.: Branched-chain amino acid supplementation enhances substrate metabolism, exercise efficiency and reduces post-exercise fatigue in active young males. Nutrients. 2025;17(7):1290. https://doi.org/10.3390/nu17071290
11. Doma K, Singh U, Boullosa D, Connor JD. The effect of branched-chain amino acid supplementation on muscle damage markers and performance following strenuous exercise: a systematic review and meta-analysis. Appl Physiol Nutr Metab. 2021;46(11):1303-1313. https://doi.org/10.1139/apnm-2021-0110
12. Khemtong C, Kuo C-H, Chen C-Y, Jaime SJ, Condello G. Does branched-chain amino acid supplementation attenuate muscle damage markers and soreness after resistance exercise in trained males? A meta-analysis of randomized controlled trials. Nutrients. 2021;13(6):1880. https://doi.org/10.3390/nu13061880