Leistungssport – Aminosäuren incl. BCAA

Aminosäuren sind die Bausteine körpereigener Proteine und zugleich Substrate sowie Regulationsfaktoren zahlreicher Stoffwechselprozesse. Im Leistungssport sind vor allem die ausreichende Gesamtproteinzufuhr, die Verfügbarkeit aller essentiellen Aminosäuren (lebensnotwendige Eiweißbausteine, die der Körper nicht selbst herstellen kann), die Proteinqualität und die Verteilung der Proteinzufuhr über den Tag für Muskelproteinsynthese (Aufbau von Muskeleiweiß), Regeneration und trainingsinduzierte Adaptation (durch Training ausgelöste körperliche Anpassung) relevant [1, 2, LL1, LL2].

Eine gezielte Supplementierung (ergänzende Einnahme) mit hochwertigen vollständigen Proteinen oder freien essentiellen Aminosäuren kann die Ernährung von Leistungssportlern sinnvoll ergänzen. Dies gilt insbesondere bei hohem Trainingsumfang, kurzen Regenerationsintervallen, eingeschränkter Energiezufuhr, begrenzter Verträglichkeit größerer Mahlzeiten oder einer unzureichenden Proteinqualität einzelner Mahlzeiten [LL1-LL3].

Die Einnahme isolierter Aminosäuren ist dagegen nicht grundsätzlich mit einer Steigerung der sportlichen Leistungsfähigkeit gleichzusetzen. Ein relevanter Zusatznutzen ist vor allem dann zu erwarten, wenn die Supplementierung einen konkret bestehenden ernährungsphysiologischen Engpass (ernährungsbedingten Mangel oder Mehrbedarf) ausgleicht [LL1-LL3].

Muskelproteinstoffwechsel

Muskelproteine unterliegen einem kontinuierlichen Auf- und Abbau. Die Differenz zwischen Muskelproteinsynthese und Muskelproteinabbau (Abbau von Muskeleiweiß) bestimmt die Nettoproteinbilanz (Differenz zwischen Eiweißaufbau und Eiweißabbau). Krafttraining erhöht die Muskelproteinsynthese und verbessert über viele Stunden die Empfindlichkeit des Muskelgewebes gegenüber zugeführten Aminosäuren. Trainingsreiz und Aminosäureverfügbarkeit wirken daher synergistisch (sich gegenseitig verstärkend) [LL1, LL2].

Für eine anhaltende Muskelproteinsynthese müssen alle essentiellen Aminosäuren in ausreichender Menge verfügbar sein. Die Aktivierung anaboler Signalwege (Einschaltung von Stoffwechselwegen zum Gewebeaufbau) durch eine einzelne Aminosäure kann die Bereitstellung des vollständigen Aminosäurespektrums nicht ersetzen [5, LL1].

Bei längeren und intensiven Ausdauerbelastungen kann die Oxidation einzelner Aminosäuren zunehmen. Der quantitative Beitrag der Aminosäuren zur Energiebereitstellung bleibt gegenüber Kohlenhydraten und Fettsäuren jedoch begrenzt. Eine niedrige Energie- oder Kohlenhydratverfügbarkeit kann den Aminosäureabbau verstärken, rechtfertigt aber keine pauschale Empfehlung zur Einnahme isolierter Aminosäuren während jeder Ausdauerbelastung [8, LL2].

Essentielle Aminosäuren

Der menschliche Organismus kann neun proteinogene Aminosäuren (für den Eiweißaufbau verwendete Eiweißbausteine) nicht in ausreichender Menge synthetisieren. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Sie müssen regelmäßig über die Nahrung oder geeignete Supplemente zugeführt werden.

Die essentiellen Aminosäuren sind die unmittelbar erforderlichen nutritiven Substrate (über die Ernährung zugeführten Ausgangsstoffe) der Muskelproteinsynthese. Freie Essential Amino Acids (EAA) benötigen keine vorausgehende Proteinverdauung und führen vergleichsweise rasch zu einem Anstieg der Aminosäurekonzentrationen im Blut. Dadurch können sie die Muskelproteinsynthese auch bei einem geringen Einnahmevolumen stimulieren [LL1].

Nichtessentielle Aminosäuren werden ebenfalls für die Synthese vollständiger Muskelproteine benötigt. Bei stoffwechselgesunden Personen können sie grundsätzlich endogen synthetisiert (vom Körper selbst hergestellt) werden. Für die nutritive Stimulation der Muskelproteinsynthese ist daher insbesondere die ausreichende Verfügbarkeit aller essentiellen Aminosäuren entscheidend [5, LL1].

Proteinbedarf im Leistungssport

Für die meisten regelmäßig trainierenden Erwachsenen gilt eine tägliche Proteinzufuhr von etwa 1,4-2,0 g pro kg Körpergewicht als geeigneter Orientierungsbereich [LL2]. Der individuelle Bedarf wird durch Sportart, Trainingsumfang, Trainingsintensität, Trainingsstatus, Energieverfügbarkeit, Proteinqualität, Alter und Zielsetzung beeinflusst.

• Kraft- und Schnellkraftsport: Bei regelmäßigem progressivem Krafttraining ist häufig eine Zufuhr im Bereich von etwa 1,6-2,0 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag zweckmäßig [1, 2, LL2].
• Ausdauersport: Abhängig von Trainingsumfang, Wettkampfphase und Energieverfügbarkeit ist häufig eine Zufuhr im Bereich von etwa 1,4-1,8 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag geeignet [LL2].
• Kombinierte Belastungen: Sportarten mit gleichzeitig hohen Ausdauer-, Kraft- und Regenerationsanforderungen können eine Orientierung am oberen Bereich der Empfehlungen rechtfertigen [LL2].
• Reduzierte Energiezufuhr: Bei negativer Energiebilanz (höherem Energieverbrauch als Energieaufnahme) steigt das Risiko eines Verlustes fettfreier Körpermasse (Körpermasse ohne Fettgewebe). Die Proteinzufuhr sollte deshalb innerhalb des individuell geeigneten Bereichs eher höher angesetzt und mit regelmäßigem Krafttraining kombiniert werden [LL1, LL2].

Die Metaanalyse und Metaregression (zusammenfassende statistische Auswertung mehrerer Studien mit Untersuchung möglicher Einflussfaktoren) von Morton et al. mit 49 Studien und 1.863 Teilnehmern zeigte, dass eine Proteinsupplementierung die durch Krafttraining erzielten Zuwächse an fettfreier Körpermasse, Muskelquerschnitt und Maximalkraft im Mittel zusätzlich verbessert. Der durchschnittliche Zusammenhang zwischen Gesamtproteinzufuhr und Zunahme der fettfreien Körpermasse flachte bei etwa 1,62 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag ab. Das zugehörige 95-%-Konfidenzintervall (statistischer Unsicherheitsbereich) reichte jedoch von 1,03 bis 2,20 g pro kg Körpergewicht und Tag. Der Wert von 1,62 g darf daher nicht als starre individuelle Obergrenze interpretiert werden [1].

Eine weitere Metaanalyse mit 74 randomisierten kontrollierten Studien (Vergleichsstudien mit zufälliger Gruppenzuteilung) bestätigte, dass eine erhöhte Proteinzufuhr bei gesunden Erwachsenen unter Krafttraining kleine zusätzliche Zuwächse der fettfreien Körpermasse und der Muskelkraft bewirken kann. Die Effekte auf funktionelle Leistungstests waren dagegen gering oder unklar [2].

Proteinmenge pro Mahlzeit und Tagesverteilung

Für die Muskelproteinsynthese ist neben der Tagesmenge auch die Verteilung der Proteinzufuhr relevant. Als praxisgerechte Orientierung gelten pro Hauptmahlzeit etwa 0,25-0,40 g hochwertiges Protein pro kg Körpergewicht. Dies entspricht bei vielen Athleten ungefähr 20-40 g Protein pro Mahlzeit [9, LL2].

Die erforderliche Einzeldosis hängt von Körpergewicht, Alter, Trainingsreiz, Proteinqualität und Zusammensetzung der Mahlzeit ab. Größere Athleten, ältere Sportler, Ganzkörpertrainingseinheiten und Proteinquellen mit niedrigerer Verdaulichkeit oder geringerem Gehalt an essentiellen Aminosäuren können eine höhere Einzeldosis erfordern [9, LL2].

Eine Verteilung der Proteinzufuhr auf mehrere Mahlzeiten in Abständen von ungefähr 3-4 Stunden ermöglicht wiederholte postprandiale Anstiege (Anstiege nach einer Mahlzeit) der Muskelproteinsynthese. Diese Abstände sind als praktische Orientierung und nicht als zwingendes starres Einnahmeschema zu verstehen [9, LL2].

Zeitpunkt der Protein- und Aminosäurezufuhr

Ein eng begrenztes „anaboles Fenster“ (kurzer Zeitraum mit besonders hoher Bereitschaft zum Muskelaufbau), innerhalb dessen Protein zwingend unmittelbar nach dem Training aufgenommen werden muss, ist nicht belegt. Die durch Krafttraining gesteigerte Empfindlichkeit des Muskelgewebes gegenüber Aminosäuren besteht über einen längeren Zeitraum [9, LL2].

Eine Proteinzufuhr im zeitlichen Umfeld des Trainings ist dennoch sinnvoll, insbesondere wenn die letzte proteinreiche Mahlzeit mehrere Stunden zurückliegt oder zeitnah eine weitere Trainingseinheit folgt. Für die langfristige Adaptation sind die Tagesgesamtmenge, die Proteinqualität und die regelmäßige Verteilung jedoch bedeutsamer als ein minutengenaues Einnahmeschema [3, 9, LL2].

Die Netzwerk-Metaanalyse (statistische Auswertung mit direktem und indirektem Vergleich mehrerer Behandlungsstrategien) von Zhou et al. ergab Hinweise auf Vorteile einer Proteinzufuhr nach dem Training für die Muskelmasse und einer abendlichen Proteinzufuhr für einzelne Kraftparameter. Die direkten Vergleiche verschiedener Einnahmezeitpunkte waren jedoch begrenzt. Ein einzelner Einnahmezeitpunkt kann deshalb nicht unabhängig von der gesamten Tageszufuhr bewertet werden [3].

Proteinqualität

Die anabole Qualität einer Proteinquelle wird wesentlich durch ihren Gehalt an essentiellen Aminosäuren, ihre Verdaulichkeit und die postprandiale Aminosäureverfügbarkeit bestimmt. Molkenprotein, Milchprotein, Ei, Fisch und Fleisch liefern grundsätzlich ein vollständiges Spektrum essentieller Aminosäuren.

Pflanzliche Proteine können Muskelaufbau und sportliche Adaptation ebenfalls wirksam unterstützen. Einzelne pflanzliche Proteinquellen weisen teilweise eine geringere Verdaulichkeit oder niedrigere Konzentrationen bestimmter essentieller Aminosäuren auf. Dies kann durch eine ausreichende Proteinmenge, die Kombination komplementärer Proteinquellen (sich in ihrer Aminosäurezusammensetzung ergänzender Eiweißquellen) oder eine gezielte Anreicherung mit limitierenden essentiellen Aminosäuren (nur unzureichend enthaltenen lebensnotwendigen Eiweißbausteinen) ausgeglichen werden [4].

Die Bayesianische Metaanalyse (statistische Studienauswertung unter Einbeziehung von Vorwissen und Wahrscheinlichkeiten) von Zhao et al. zeigte günstige Wirkungen pflanzlicher Proteinpräparate gegenüber keiner oder einer niedrigen zusätzlichen Proteinzufuhr. In direkten Vergleichen ergaben sich bei einzelnen Endpunkten Vorteile tierischer Proteine. Die Aussagekraft wurde jedoch durch Unterschiede der eingesetzten Proteinmengen, Proteinquellen, Trainingsprogramme und untersuchten Populationen begrenzt [4].

EAA-Supplementierung

Freie EAA können eine konzentrierte und gut dosierbare Ergänzung darstellen, wenn eine vollständige proteinreiche Mahlzeit nicht praktikabel ist. Mögliche Anwendungsbereiche sind [LL1, LL3]:

• hoher Trainingsumfang mit kurzen Regenerationsintervallen
• eingeschränkter Appetit oder geringe Verträglichkeit größerer Mahlzeiten
• Training nach längerer Nahrungskarenz (Zeit ohne Nahrungsaufnahme)
• reduzierte Energiezufuhr
• Aufwertung einer Mahlzeit mit geringer Protein- oder EAA-Dichte
• begrenztes Einnahmevolumen unmittelbar im Trainingsumfeld

Die in Humanstudien untersuchten EAA-Dosierungen und Zusammensetzungen unterscheiden sich erheblich. Aus der verfügbaren Evidenz lässt sich deshalb keine für alle Athleten und Situationen verbindliche Einzeldosis ableiten [LL1].

Eine EAA-Mischung muss alle neun essentiellen Aminosäuren in ausreichender Menge enthalten. Ein hoher Leucingehalt ohne adäquate Bereitstellung der übrigen essentiellen Aminosäuren kann die anabole Signaltransduktion (zelluläre Weiterleitung von Aufbausignalen) aktivieren, aber keine anhaltende Synthese vollständiger Muskelproteine gewährleisten [5, LL1].

Verzweigtkettige Aminosäuren – BCAA

Die Branched-Chain Amino Acids (BCAA) umfassen Leucin, Isoleucin und Valin. Alle drei gehören zu den essentiellen Aminosäuren. Ihre Bezeichnung beruht auf der verzweigten Struktur ihrer Seitenketten.

Ein wesentlicher Anteil des initialen BCAA-Stoffwechsels erfolgt in der Skelettmuskulatur und in anderen peripheren Geweben. BCAA können transaminiert (durch Übertragung einer Aminogruppe umgewandelt), oxidiert (zur Energiegewinnung abgebaut) und in den Energiestoffwechsel eingeschleust werden. Ihre sportmedizinisch bedeutsamste Funktion besteht jedoch in ihrer Wirkung als Proteinbausteine und Regulatoren des Muskelproteinstoffwechsels [5].

Die drei BCAA bilden keinen vollständigen Ersatz für eine EAA-Mischung oder ein hochwertiges Nahrungsprotein. Für die Synthese vollständiger Muskelproteine müssen zusätzlich die sechs übrigen essentiellen Aminosäuren verfügbar sein [5, LL1].

BCAA und Muskelproteinsynthese

Leucin und die BCAA können molekulare Signalwege aktivieren, die an der Translationsinitiation (Beginn der Eiweißbildung in der Zelle) und Muskelproteinsynthese beteiligt sind. Nach isolierter BCAA-Zufuhr wurde in Humanstudien ein vorübergehender Anstieg der Muskelproteinsynthese beobachtet. Dieser fällt jedoch geringer aus als nach Einnahme eines vollständigen Proteins oder einer vollständigen EAA-Mischung [5].

Der Review von Kaspy et al. kommt zu dem Ergebnis, dass BCAA anabole Signalwege aktivieren, einzelne Marker des Proteinabbaus reduzieren und die Muskelproteinsynthese transient (vorübergehend) stimulieren können. Die Muskelproteinsynthese bleibt jedoch durch die Verfügbarkeit der übrigen essentiellen Aminosäuren begrenzt [5].

Für das primäre Ziel des Muskelaufbaus sind vollständige Proteine oder EAA-Mischungen daher physiologisch umfassender als isolierte BCAA. Bei bereits ausreichender Zufuhr hochwertigen Proteins ist durch eine zusätzliche BCAA-Supplementierung kein gesicherter zusätzlicher Muskelaufbaueffekt zu erwarten [5, LL1].

BCAA, Muskelkater und belastungsinduzierte Muskelschädigung

Die derzeit belastbarste Evidenz für eine BCAA-Supplementierung betrifft den verzögert einsetzenden Muskelkater nach ungewohnten oder stark exzentrischen Belastungen (Belastungen mit nachgebender Muskelarbeit).

Die Metaanalyse von Salem et al. umfasste 18 Studien und zeigte eine statistisch signifikante Verminderung des subjektiven Muskelkaters zu mehreren Messzeitpunkten zwischen 24 und 96 Stunden nach einer muskulär schädigenden Belastung. Für die Kreatinkinase (Muskelenzym) ergaben sich ebenfalls teilweise günstigere Verläufe [6].

Die Kreatinkinase ist jedoch ein unspezifischer und interindividuell stark variabler Biomarker (messbarer biologischer Kennwert). Eine niedrigere Kreatinkinasekonzentration darf nicht unmittelbar mit einer geringeren strukturellen Muskelschädigung oder einer verbesserten sportlichen Leistungsfähigkeit gleichgesetzt werden.

Eine Übersicht systematischer Reviews bestätigte mögliche Vorteile von BCAA für den subjektiven Muskelkater und einzelne biochemische Marker. Eine konsistente Verbesserung der Wiederherstellung von Muskelkraft oder funktioneller Leistungsfähigkeit wurde dagegen nicht nachgewiesen [7].

Die Studien verwendeten unterschiedliche Dosierungen, Mischungsverhältnisse und Einnahmeprotokolle. Eine universell optimale BCAA-Dosis, ein verbindliches Verhältnis von Leucin, Isoleucin und Valin oder ein exakt festgelegter Einnahmezeitpunkt lassen sich daraus nicht ableiten [6, 7].

BCAA im Ausdauersport

Während langer Ausdauerbelastungen nimmt die Oxidation von BCAA zu. Dieser physiologische Befund belegt jedoch nicht, dass eine zusätzliche BCAA-Zufuhr die Ausdauerleistung verbessert.

Der systematische Review von Del Guerra et al. aus dem Jahr 2026 untersuchte Studien mit BCAA- oder Leucinsupplementierung bei Ausdauerathleten. Es zeigte sich keine konsistente klinisch relevante Verbesserung der Ausdauerleistung, Ermüdungsresistenz oder funktionellen Regeneration. Veränderungen einzelner biochemischer Parameter waren nicht regelhaft mit einem sportlichen Leistungsvorteil verbunden [8].

Für Ausdauerathleten haben deshalb eine ausreichende Energie- und Kohlenhydratverfügbarkeit, Flüssigkeits- und Elektrolytversorgung sowie eine bedarfsgerechte Gesamtproteinzufuhr eine höhere Priorität als eine isolierte BCAA-Supplementierung [8, LL2].

Leucin

Leucin besitzt innerhalb der essentiellen Aminosäuren eine besondere regulatorische Funktion. Leucin aktiviert unter anderem den mechanistic Target of Rapamycin Complex 1 (mTORC1) (zentrales Steuersystem für den Eiweißaufbau in der Zelle), der die Translationsinitiation und Muskelproteinsynthese reguliert [5].

Für eine proteinreiche Mahlzeit werden häufig etwa 2-3 g Leucin als praktische Orientierung genannt [LL1, LL2]. Dieser Bereich ist jedoch kein universeller biologischer Schwellenwert. Die postprandiale Muskelproteinsynthese hängt zusätzlich von der Gesamtmenge und Zusammensetzung aller essentiellen Aminosäuren, der Proteinverdaulichkeit, dem Trainingsreiz, dem Alter und der vorherigen Nahrungszufuhr ab [9].

Der Review von Monteyne et al. stellt die Annahme infrage, dass allein der Leucingehalt einer Mahlzeit oder der maximale Anstieg der Leucinkonzentration im Blut die Höhe der Muskelproteinsynthese zuverlässig vorhersagt. Leucin ist ein wesentlicher Signalgeber, ersetzt jedoch weder ein vollständiges EAA-Profil noch eine ausreichende Gesamtproteinzufuhr [9].

Glutamin

Glutamin ist eine mengenmäßig bedeutende freie Aminosäure des menschlichen Organismus. Sie erfüllt Funktionen im Stickstofftransport sowie im Stoffwechsel von Immunzellen (Zellen der körpereigenen Abwehr) und Darmepithelzellen (Zellen der Darmschleimhaut).

Intensive körperliche Belastungen können die Glutaminkonzentration vorübergehend verändern. Daraus lässt sich jedoch kein genereller supplementierungsbedürftiger Glutaminmangel bei gesunden Athleten ableiten.

Eine systematische Übersicht mit Metaanalyse von 25 klinischen Studien fand insgesamt keinen konsistenten Nutzen einer Glutaminsupplementierung für die aerobe Leistungsfähigkeit, Körperzusammensetzung oder die untersuchten Immunparameter (Messwerte der körpereigenen Abwehr) bei Athleten [10].

Glutamin ist daher kein Standardsupplement zur Steigerung von Muskelmasse, Kraft oder Ausdauerleistung bei gesunden und ausreichend ernährten Sportlern [10].

Praktische Priorisierung

1. Energieverfügbarkeit sichern – eine unzureichende Energiezufuhr fördert den Proteinabbau und begrenzt trainingsinduzierte Adaptationen.
2. Gesamtproteinzufuhr festlegen – für die meisten Athleten etwa 1,4-2,0 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag [LL2].
3. Protein auf mehrere Mahlzeiten verteilen – als Orientierung etwa 0,25-0,40 g hochwertiges Protein pro kg Körpergewicht und Mahlzeit [9, LL2].
4. Proteinqualität berücksichtigen – wesentlich sind Verdaulichkeit, vollständiges EAA-Spektrum und ausreichender Leucingehalt.
5. Vollständige Proteinpräparate einsetzen – wenn die bedarfsgerechte Zufuhr über Lebensmittel praktisch nicht erreicht wird [LL2, LL3].
6. Freie EAA einsetzen – wenn eine konzentrierte Aminosäuregabe mit geringem Einnahmevolumen erforderlich ist [LL1].
7. BCAA gezielt und nachrangig einsetzen – ein moderater Nutzen ist vor allem für Muskelkater nach ungewohnten oder exzentrischen Belastungen belegt [6, 7].
8. BCAA nicht als Ersatz für vollständiges Protein verwenden – für Muskelproteinsynthese und Muskelaufbau sind alle essentiellen Aminosäuren erforderlich [5, LL1].

Sicherheit und Produktqualität

Die vorliegenden sporternährungswissenschaftlichen Empfehlungen beziehen sich primär auf gesunde Erwachsene. Bei vorbestehenden Nieren- oder Lebererkrankungen sowie angeborenen Störungen des Aminosäurestoffwechsels (erblich bedingten Störungen der Verarbeitung von Eiweißbausteinen) ist eine höher dosierte Protein- oder Aminosäuresupplementierung individuell ärztlich zu bewerten.

Leistungssportler sollten Supplemente mit transparenter Deklaration und unabhängiger chargenbezogener Qualitätsprüfung bevorzugen. Nahrungsergänzungsmittel können mit nicht deklarierten pharmakologisch wirksamen Substanzen (medikamentenähnlich wirkenden Stoffen) oder dopingrelevanten Substanzen kontaminiert sein. Auch die unbeabsichtigte Aufnahme einer verbotenen Substanz entbindet den Athleten nicht von seiner sportrechtlichen Verantwortung [LL3, LL4].

Fazit

Die Grundlage der Aminosäureversorgung im Leistungssport ist eine ausreichende Energie- und Gesamtproteinzufuhr mit einem vollständigen Spektrum essentieller Aminosäuren. Für die meisten Athleten sind etwa 1,4-2,0 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag sowie eine Verteilung auf mehrere proteinreiche Mahlzeiten sachgerecht [1, 2, 9, LL2].

Hochwertige vollständige Proteinpräparate und freie EAA ermöglichen eine präzise und praktisch umsetzbare Ergänzung. Sie sind insbesondere bei hohen Trainingsumfängen, kurzen Regenerationsintervallen, eingeschränkter Energiezufuhr, begrenzter Mahlzeitenverträglichkeit oder unzureichender Proteinqualität sinnvoll [LL1-LL3].

BCAA können anabole Signalwege aktivieren und die Muskelproteinsynthese vorübergehend stimulieren. Da sie nur drei der neun essentiellen Aminosäuren liefern, sind vollständige Proteine oder EAA-Mischungen für Muskelaufbau und langfristige Trainingsadaptation grundsätzlich umfassender [5, LL1].

Ein moderater Nutzen von BCAA ist vor allem für den subjektiven Muskelkater und einzelne biochemische Marker nach muskulär stark belastenden Trainingseinheiten belegt. Eine konsistente Verbesserung der Kraftwiederherstellung, Ausdauerleistung oder Wettkampfleistung ist dagegen nicht nachgewiesen [6-8].

Leucin ist ein bedeutsamer anaboler Signalgeber, wirkt jedoch nur innerhalb einer ausreichenden Gesamtversorgung mit allen essentiellen Aminosäuren. Für eine routinemäßige Glutaminsupplementierung zur Steigerung von Muskelmasse, Kraft oder Ausdauerleistung besteht bei gesunden, ausreichend ernährten Athleten keine belastbare Evidenz [9, 10].

Literatur

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2. Nunes EA, Colenso-Semple L, McKellar SR et al.: Systematic review and meta-analysis of protein intake to support muscle mass and function in healthy adults. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2022;13(2):795-810. doi:10.1002/jcsm.12922
3. Zhou HH, Liao Y, Zhou X et al.: Effects of Timing and Types of Protein Supplementation on Improving Muscle Mass, Strength, and Physical Performance in Adults Undergoing Resistance Training: A Network Meta-Analysis. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2024;34(1):54-64. doi:10.1123/ijsnem.2023-0118
4. Zhao S, Xu Y, Li J, Ning Z: The Effect of Plant-Based Protein Ingestion on Athletic Ability in Healthy People—A Bayesian Meta-Analysis with Systematic Review of Randomized Controlled Trials. Nutrients. 2024;16(16):2748. doi:10.3390/nu16162748
5. Kaspy MS, Hannaian SJ, Bell ZW, Churchward-Venne TA: The effects of branched-chain amino acids on muscle protein synthesis, muscle protein breakdown and associated molecular signalling responses in humans: an update. Nutr Res Rev. 2024;37(2):273-286. doi:10.1017/S0954422423000197
6. Salem A, Ben Maaoui K, Jahrami H et al.: Attenuating Muscle Damage Biomarkers and Muscle Soreness After an Exercise-Induced Muscle Damage with Branched-Chain Amino Acid (BCAA) Supplementation: A Systematic Review and Meta-analysis with Meta-regression. Sports Med Open. 2024;10(1):42. doi:10.1186/s40798-024-00686-9
7. Salem A, Trabelsi K, Jahrami H et al.: Branched-Chain Amino Acids Supplementation and Post-Exercise Recovery: An Overview of Systematic Reviews. J Am Nutr Assoc. 2024;43(4):384-396. doi:10.1080/27697061.2023.2297899
8. Del Guerra GC, Ohannesian VA, Semerdjian R et al.: Branched-chain amino acid supplementation and endurance performance: reporting guidelines and systematic review of biochemical vs clinical evidence. Phys Sportsmed. 2026;54(3):180-191. doi:10.1080/00913847.2026.2627863
9. Monteyne AJ, West S, Stephens FB, Wall BT: Reconsidering the pre-eminence of dietary leucine and plasma leucinemia for predicting the stimulation of postprandial muscle protein synthesis rates. Am J Clin Nutr. 2024;120(1):7-16. doi:10.1016/j.ajcnut.2024.04.032
10. Ramezani Ahmadi A, Rayyani E, Bahreini M, Mansoori A: The effect of glutamine supplementation on athletic performance, body composition, and immune function: A systematic review and a meta-analysis of clinical trials. Clin Nutr. 2019;38(3):1076-1091. doi:10.1016/j.clnu.2018.05.001

Leitlinien, Konsensus- und Positionspapiere

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3. Close GL, Kasper AM, Walsh NP, Maughan RJ: “Food First but Not Always Food Only”: Recommendations for Using Dietary Supplements in Sport. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2022;32(5):371-386. doi:10.1123/ijsnem.2021-0335
4. Maughan RJ, Burke LM, Dvorak J et al.: IOC consensus statement: dietary supplements and the high-performance athlete. Br J Sports Med. 2018;52(7):439-455. doi:10.1136/bjsports-2018-099027